حاسبة حركية الإنزيمات (ميكايليس-مينتن)
احسب سرعة التفاعل باستخدام معادلة Michaelis-Menten: v = (Vmax × [S]) / (Km + [S]).
كيفية استخدام حاسبة حركية الإنزيمات
- أدخل الحد الأقصى للسرعة (Vmax) بالوحدات التي تختارها.
- أدخل ثابت ميكايليس (Km) بوحدات التركيز ذاتها المستخدمة للركيزة.
- أدخل تركيز الركيزة الحالي [S].
- انقر على «احسب» لعرض سرعة التفاعل ونسبة الإشباع.
حالات الاستخدام
- •نمذجة سلوك الإنزيم عند تراكيز متفاوتة من الركيزة.
- •مقارنة كفاءة الإنزيم (Vmax/Km) بين الطفرات أو الظروف المختلفة.
- •التنبؤ بالتدفق الأيضي في نمذجة المسارات الكيميائية الحيوية.
الصيغة
Michaelis-Menten: v = (Vmax × [S]) / (Km + [S]). عندما يكون [S] = Km، تكون v = Vmax/2.
الأسئلة الشائعة
ما هو Km؟
Km (ثابت ميكايليس) هو تركيز الركيزة الذي تبلغ عنده سرعة التفاعل نصف قيمة Vmax. يشير انخفاض Km إلى ارتفاع ألفة الإنزيم للركيزة.
ما هو Vmax؟
Vmax هو الحد الأقصى لسرعة التفاعل الذي يُبلَغ عنه عندما يكون الإنزيم مشبعًا تمامًا بالركيزة. ويعتمد على التركيز الكلي للإنزيم وثابت المعدل الحفزي (kcat).
إخلاء المسؤولية
هذه الأداة مخصصة للأغراض التعليمية والبحثية فحسب. يفترض نموذج Michaelis-Menten ظروف الحالة المستقرة وركيزة واحدة وغياب تثبيط المنتج. قد تُظهر الإنزيمات الحقيقية حركية أكثر تعقيدًا.